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G. Acrylamide ou agarose
F. ADN / protéines
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C. Anions/Cations
N. Electrophorèse bidimensionnelle
Pour analyser des mélanges complexes de protéines, il peut être nécessaire de les séparer selon deux critères différents : leur point isoélectrique (pI) , par une éléctrofocalisation, et leur masse moléculaire, par une électrophorèse à travers un tamis moléculaire en présence de détergent (SDS). Le gel issu de l'électrofocalisation est placé au sommet d'un gel d'électrophorèse classique : la migration dans ce tamis moléculaire se fait à 90° de la direction d'électrofocalisation.
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A. L'électrophorèse sur gel : définition
J. Masse moléculaire d'un polypeptide / protéines étalons
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M. Migration dans un gradient de pH
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I. Estimation de la masse moléculaire
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H. Migration électrophorétique
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L. Concentration en acrylamide
Des protéines dénaturées sont soumises à une électrophorèse sur gel de polyacryamide (SDS-PAGE) et révélées par le bleu de Coomassie. La concentration en acrylamide utilisée est choisie en fonction de la masse moléculaire des protéines étudiées.
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B. Pourquoi un gel...pourquoi du SDS
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K. Réactifs pour électrophorèse
O. Western blot
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